Protein tìm thấy trong tế bào động vật và thực vật: Cấu trúc, chủng loại và ý nghĩa sinh học

Protein được tìm thấy trong các tế bào động vật và thực vật: Cấu trúc, chủng loại và ý nghĩa sinh học!

Tên protein có nguồn gốc từ protein từ tiếng Hy Lạp có nghĩa là Nồng độ thứ hạng đầu tiên được Berzelius đặt ra vào năm 1838 để nhấn mạnh tầm quan trọng của loại chất nitơ phức tạp này được tìm thấy trong các tế bào của động vật và thực vật.

Về mặt hóa học, protein là polymer của các đơn vị phân tử được gọi là axit amin. Vì lý do này, các axit amin được gọi là khối xây dựng của khối protein. Những polymer này chứa các nguyên tử carbon, hydro, oxy và nitơ. Nguyên tử lưu huỳnh thường có mặt quá. Một số protein còn chứa phốt pho, sắt và các yếu tố khác. Các protein có trọng lượng phân tử cao từ 5.000 đến nhiều triệu.

Peptide:

Một peptide bao gồm hai hoặc nhiều axit amin được liên kết bởi các liên kết peptide. Các polyme tuyến tính của axit amin được gọi là polypeptide. Một peptide có thể được phân loại theo số lượng đơn vị axit amin là một dipeptide (2 axit amin), thủy triều (3 axit amin), v.v.

Các chuỗi lớn hơn bao gồm nhiều axit được gọi là polypeptide. Chuỗi polypeptide bao gồm một phần lặp lại thường xuyên, được gọi là chuỗi xương sống hoặc chuỗi chính và một phần biến, chuỗi bên đặc biệt. Polypeptide và protein đơn giản bao gồm hoàn toàn chuỗi axit amin dài liên kết với nhau bằng liên kết peptide (NottCONH) được hình thành giữa nhóm amino (-NH 2 ) của một nhóm axit amin và nhóm carboxylic (-COOH) của nhóm liền kề. Một phân tử nước được loại bỏ trong quá trình hình thành liên kết peptide.

Trình tự các axit amin có trong một polypeptide là đặc trưng cho một loại protein cụ thể. Trình tự đặc biệt của các đơn vị axit amin được chi phối bởi trình tự codon của gen hoặc cistron kiểm soát sự hình thành của nó. Chỉ có khoảng 20 axit amin được sử dụng trong quá trình tổng hợp tất cả các loại protein.

Tổ chức (Cấp độ cấu trúc):

Một protein có thể có tới bốn cấp tổ chức sơ cấp, thứ cấp, cấp ba và bậc bốn.

1. Cấu trúc chính:

Cấu trúc chính của protein đề cập đến chuỗi axit amin tuyến tính trong chuỗi polypeptide và vị trí của cầu nối disulphide, nếu có. Các axit amin được liên kết với nhau chỉ bằng liên kết peptide.

Do đó, cấu trúc chính là một mô tả đầy đủ về các kết nối cộng hóa trị của protein. Các axit amin thiết yếu được tìm thấy dưới dạng dư lượng axit amin trong cấu trúc chính của protein, có đến 20. Trình tự axit amin hoặc cấu trúc chính của một số protein hiện đã được xác định.

2. Cấu trúc thứ cấp:

Một chuỗi polypeptide luôn có một tổ chức không gian (trong không gian). Việc gấp một chuỗi polypeptide tuyến tính thành một cấu trúc cuộn cụ thể được gọi là cấu trúc thứ cấp của protein. Việc gấp như vậy được thu được hoặc duy trì bởi liên kết hydro.

Tầm quan trọng của việc gấp như vậy nằm ở chỗ các dư lượng axit amin có thể nằm cách xa nhau trong chuỗi chính của chúng do đó được kết hợp gần nhau bằng liên kết thứ cấp. Có ba loại cấu trúc thứ cấp α -helix, -plazed (cả hai đều được đề xuất bởi Linus Pauling và Robert Corey (1951), và chuỗi xoắn collagen.

(i) Chuỗi xoắn ốc:

Nó là một thanh giống như cấu trúc. Trong chuỗi xoắn, chuỗi polypeptide được cuộn chặt với chuỗi chính tạo thành phần bên trong và chuỗi bên kéo dài ra bên ngoài một cách xoắn ốc. X-helix là một cuộn dây bên phải. Tại những nơi xoắn ít hình thành các cuộn ngẫu nhiên.

Chuỗi xoắn được ổn định bởi liên kết hydro giữa oxy của nhóm carboxylic (nhóm -CO) của một dư lượng axit amin và nhóm NH của dư lượng axit amin thứ tư tiếp theo trong chuỗi tuyến tính. Do đó, tất cả các nhóm CO và NH chính được liên kết hydro. Mỗi phần dư có liên quan đến phần tiếp theo bằng cách dịch 1, 5 A 0 dọc theo trục xoắn. Cấu trúc xoắn ốc được tìm thấy trong keratin của tóc, myosin, tropomyosin (cả cơ bắp), biểu bì (da) fibrin (chấm máu).

(ii) xếp li:

Trong cấu trúc thứ cấp P xếp li, hai hoặc nhiều chuỗi polypeptide được liên kết với nhau bằng liên kết hydro. Một tấm được sản xuất thay vì một thanh như trong chuỗi xoắn ốc. Ở đây, chuỗi polypeptide gần như được mở rộng hoàn toàn thay vì được cuộn chặt như trong chuỗi xoắn ốc.

Các chuỗi polypeptide liền kề có thể chạy cùng hướng (p-sheet song song, p-keratin) hoặc theo hướng ngược lại (tấm P chống song song, ví dụ như sợi tơ). Sự hình thành một tấm P bởi một chuỗi polypeptide đơn lẻ có thể xảy ra nếu chuỗi tự gập lại. Ở trạng thái này, một vòng lặp, kết nối các sợi liên kết H chống song song trong cấu trúc P, được gọi là vòng xoay p.

(iii) Chuỗi xoắn collagen:

Trong chuỗi xoắn collagen hoặc nhiệt đới-collagen thường có ba sợi hoặc polypeptide cuộn quanh nhau. Cuộn dây được tăng cường bằng cách thiết lập liên kết hydro giữa> nhóm NH dư lượng glycine của mỗi sợi với các nhóm CO của hai chuỗi còn lại. Ngoài ra còn có một hiệu ứng khóa với sự trợ giúp của dư lượng proline và hydroxyproline. Cấu trúc này chịu trách nhiệm cho độ bền kéo cao của collagen, protein chính của da, xương và gân.

3. Cấu trúc cấp ba:

Nó đề cập đến cấu trúc ba chiều của một protein. Sự sắp xếp và liên kết của các chuỗi xoắn của protein thành các vòng và uốn cụ thể được gọi là cấu trúc bậc ba của protein. Cấu trúc bậc ba mô tả cách các chuỗi có cấu trúc thứ cấp tương tác hơn nữa thông qua các nhóm R của dư lượng axit amin để tạo ra hình dạng ba chiều.

Các vị trí hoạt động (ví dụ, chuỗi bên cực) của protein thường được đưa lên bề mặt trong khi các chuỗi bên khác (ví dụ, kỵ nước) được đưa vào bên trong protein. Cấu trúc bậc ba được ổn định bởi một số loại liên kết Liên kết hydro, liên kết ion, tương tác cộng hóa trị của Van der Waal và liên kết kỵ nước.

Trong cấu trúc protein, liên kết cộng hóa trị là mạnh nhất và có hai loại, liên kết peptide và liên kết disulphide (-SS). Liên kết ion hoặc liên kết tĩnh điện xảy ra do lực hấp dẫn giữa các nhóm bị ion hóa tích điện trái dấu, ví dụ, -NH 3 + và HPCOO - Liên kết hydtogen phát triển do chia sẻ hai nguyên tử H + hoặc protonby. Các tương tác của Van der Waal phát triển với dao động điện tích giữa hai nhóm được đặt gần nhau (ví dụ: -CH 2 OH và TIẾNG 2 OW) .- Liên kết kỵ nước được hình thành giữa hai nhóm không phân cực.

4. Cấu trúc bậc bốn:

Trong protein đặc biệt, nhiều hơn một polypeptide có thể được liên kết để tạo ra một đại phân tử phức tạp, về mặt sinh học là một đơn vị chức năng. Cấu trúc này do đó thu được được gọi là cấu trúc bậc bốn. Điều này chỉ được tìm thấy trong protein oligomeric.

Các đơn vị polypeptide của cấu trúc bậc bốn này sẽ có cấu trúc sơ cấp, thứ cấp và thứ ba của riêng chúng. Các lực ổn định các cốt liệu này là liên kết hydro và liên kết tĩnh điện hoặc muối được hình thành giữa các axit amin trên chuỗi polypeptide (không phải liên kết peptide hoặc disulphide).

Hemoglobin, là một ví dụ tuyệt vời về cấu trúc bậc bốn bao gồm bốn chuỗi peptide thuộc hai loại: chuỗi α và xảy ra theo cặp.

Các loại:

Tùy thuộc vào hình dạng, chức năng và hiến pháp của chúng, protein được phân loại như sau:

(a) Trên cơ sở hình dạng:

Protein được phân thành hai loại tùy thuộc vào hình dạng: Sợi và hình cầu.

1. Protein sợi:

Chúng là các sợi giống như protein có thể xảy ra đơn lẻ hoặc theo nhóm. Chúng là các protein cứng, không enzyme và cấu trúc. Protein sợi thường có cấu trúc thứ cấp. Chúng không hòa tan trong nước. Keratin của da và tóc là một loại protein dạng sợi. Một số protein dạng sợi là hợp đồng, ví dụ như myosin của cơ và elastin của mô liên kết.

2. Protein hình cầu:

Chúng được làm tròn trong phác thảo. Hợp đồng vắng mặt. Cấu trúc cuối cùng là đại học hoặc bậc bốn. Protein hình cầu có thể là enzyme hoặc không enzyme. Protein hình cầu nhỏ hơn hầu hết hòa tan trong nước, ví dụ, histones. Độ hòa tan trong nước giảm nhưng khả năng đông máu tăng lên cùng với sự gia tăng kích thước của protein hình cầu. Albumin trứng, globulin huyết thanh và glutelin (lúa mì, gạo) là những ví dụ về protein hình cầu lớn.

(b) Trên cơ sở chức năng:

Tùy thuộc vào chức năng, protein được phân loại thành các loại enzyme và không enzyme. Các protein không phải enzyme có một số loại cấu trúc, lưu trữ, bảo vệ, nội tiết, vận chuyển, v.v.

1. Protein Enzymatic:

Chúng là các protein có chức năng như enzyme, trực tiếp (ví dụ: amylase, pepsin) hoặc kết hợp với một phần phi protein gọi là cofactor (ví dụ: dehydrogenase). Protein enzyme thường có hình dạng hình cầu.

2. Protein cấu trúc hoặc Protoplasmic:

Chúng tạo thành một phần của cấu trúc tế bào và các sản phẩm của chúng, ví dụ, phức hợp keo của nguyên sinh chất, màng tế bào, protein hợp đồng, protein cấu trúc của tóc và móng. Về hình dạng, các protein cấu trúc có thể là hình cầu hoặc dạng sợi.

3. Protein dự trữ hoặc lưu trữ:

Chúng xảy ra như dự trữ thực phẩm chủ yếu trong hạt, trứng hoặc sữa. Protein lưu trữ thường có hình cầu. Tùy thuộc vào độ hòa tan của chúng, protein dự trữ có bốn loại - albumin, globulin, prolamines và glutelin.

(c) Trên cơ sở hiến pháp:

Trên cơ sở hiến pháp của chúng, protein có ba loại đơn giản, liên hợp và có nguồn gốc.

1. Protein đơn giản:

Các protein chỉ được tạo thành từ các axit amin. Các nhóm phi amino bổ sung không có, ví dụ: histones, keratin.

2. Protein liên hợp:

Các protein có nhóm giả không amino. Tùy thuộc vào loại nhóm giả, protein liên hợp có nhiều loại.

Ví dụ, nucleoprotein, chromoprotein, metallicoprotein, glycoprotein, v.v.

(d) Protein có nguồn gốc:

Chúng có nguồn gốc từ protein thông qua biến tính, đông máu và phân hủy, ví dụ, proteose, fibrin, metaprotein

Ý nghĩa sinh học của protein:

1. Thành phần cấu trúc của tế bào:

Một số protein như myosin của cơ bắp, keratin của da và tóc ở động vật có vú và collagen của mô liên kết đóng vai trò là vật liệu cấu trúc. Một số phục vụ như là thành phần quan trọng của dịch ngoại bào.

2. Enzyme:

Đặc điểm nổi bật nhất của protein là khả năng hoạt động của chúng trong các tế bào sống dưới dạng các enzyme xúc tác phản ứng.

3. Hormone:

Một số hormone có bản chất protein, ví dụ, insulin, hormone tăng trưởng của tuyến yên, hormone tuyến cận giáp - parathormone.

4. Protein vận chuyển (protein vận chuyển):

Huyết sắc tố của hồng cầu vận chuyển oxy từ phổi đến các bộ phận khác nhau của cơ thể. Myoglobin của cơ bắp lưu trữ oxy. Albumin mang canxi và axit béo. Một số protein vận chuyển xảy ra trong màng tế bào để vận chuyển các vật liệu cụ thể vào bên trong, ví dụ, glucose, axit amin.

5. Protein Receptor:

Chúng xảy ra trên bề mặt bên ngoài của màng tế bào. Các protein liên kết với các phân tử thông tin cụ thể như hormone và làm trung gian trong các hiệu ứng tế bào.

6. Bảo vệ chống lại bệnh tật:

Globulin miễn dịch của huyết tương (P và y-globulin) ở động vật có vú và các động vật khác hoạt động như các kháng thể vô hiệu hóa tác hại của mầm bệnh ngoại lai. Những kháng thể này được hình thành từ protein.

7. Tăng trưởng và sửa chữa:

Trong các hoạt động trao đổi chất, protein mô bị phá vỡ và các mô bị hỏng này được sửa chữa với sự trợ giúp của các axit amin.

8. Sắc tố thị giác:

Rhodopsin và iodopsin là sắc tố protein tương ứng có trong que và hình nón của võng mạc. Họ tham gia vào nhận thức về hình ảnh.

9. Hình thành urê:

Ở động vật ureotelic, các axit amin ornithine, citrulline và arginine tham gia vào quá trình hình thành urê.