Những lưu ý hữu ích về Epitope of Immunogens

Những lưu ý hữu ích về Epitope of Immunogens!

Hầu hết các chất gây miễn dịch được tạo thành từ nhiều loại phân tử.

Tuy nhiên, chỉ có một vài trong số các phân tử này hoạt động như immunogen. Ngay cả trong một phân tử miễn dịch đơn lẻ, phản ứng miễn dịch không hướng vào toàn bộ phân tử, mà chỉ chống lại một số dư lượng axit amin trong phân tử.

Tập hợp các axit amin được công nhận bởi immunoglobulin hoặc thụ thể tế bào T (TCR) được gọi là epitope (trước đây gọi là yếu tố quyết định kháng nguyên). Một phân tử miễn dịch đơn lẻ có thể có một hoặc nhiều epitops khác nhau (Hình 6.1).

Hình 6.1: Sơ đồ để hiển thị sự hiện diện của các epitopes khác nhau trong một kháng nguyên.

Trong sơ đồ này, ba epitopes khác nhau được hiển thị trong một kháng nguyên. Các epitopes peptide khác nhau bởi các chuỗi axit amin và do đó, chúng khác nhau trong cấu trúc 3 chiều của chúng. Vì các epitopes khác nhau, các kháng thể được tạo ra chống lại các epitopes cũng khác nhau giữa chúng. Globulin miễn dịch bề mặt (slg; thụ thể tế bào B) trên tế bào B liên kết với một epitope và liên kết xảy ra giữa các axit amin epitope và các chuỗi axit amin bổ sung trong vùng hypervaritable của slg.

Dư lượng axit amin của protein có xu hướng gấp lại thành khối nhỏ gọn. Mô hình gấp tổng thể của mỗi protein là cứng nhắc. Vì vậy, dư lượng axit amin tiếp xúc trên bề mặt của khối gấp chiếm vị trí cố định đối với nhau. Các tinh thể học tia X đã chỉ ra rằng các kháng thể tiếp xúc với dư lượng axit amin trên bề mặt của một kháng nguyên protein. Số lượng axit amin mà mỗi tiếp xúc kháng thể thay đổi từ 3-20.

tôi. Trong nhiều trường hợp, tất cả các dư lượng axit amin của một epitope nằm tuyến tính. Các epitopes như vậy được gọi là epitopes tuyến tính (hoặc tuần tự). Sự biến tính nhiệt không làm thay đổi vị trí của các dư lượng trong một epitope tuyến tính. Do đó, ngay cả sau khi nung, các epitopes tuyến tính kết hợp với các kháng thể tương ứng của chúng (Hình 6.2).

ii. Trong khi đó, một số epitopes không được hình thành bởi các axit amin tuyến tính. Do tính chất gấp của chuỗi axit amin, các axit amin từ các vị trí khác nhau của chuỗi đến gần nhau hơn. Một epitope có thể được hình thành bởi các axit amin từ các phần khác nhau của chuỗi polypeptide và nằm gần nhau. Loại văn bia này được gọi là văn bia hình dạng.

Các dư lượng axit amin tạo thành các epitope cấu tạo cách xa nhau trong trình tự axit amin chính, nhưng được đặt gần nhau trong cấu trúc bậc ba. Khi một protein với epitope cấu tạo được nung nóng, sự biến tính của chuỗi protein xảy ra và chuỗi axit amin mất đi sự gấp ba chiều. Các axit amin, hình thành nên các epitope, được tách ra khỏi nhau do nhiệt và do đó, các epitope bị mất. Do đó, các kháng thể được hình thành chống lại epitope cấu tạo không thể liên kết với kháng nguyên bị biến tính (Hình 6.2).